Las proteínas son, junto
a grasas e hidratos de carbono, uno de los tres grandes macronutrientes que
necesitamos en nuestra dieta, y tienen una gran importancia en nuestro
organismo. En anteriores entradas vimos cómo se clasifican estos
macronutrientes y cómo es la digestión de las mismas. A continuación continuaremos
ampliando la digestión de estas hablando sobre las enzimas implicadas.
Enzimas implicadas en la digestión [Nutrición y alimentación]
En la entrada sobre la digestión de las proteínas fuimos viendo diferentes enzimas que intervenían durante en la misma.
Podemos resumir las siguientes características de las enzimas implicadas:
Aminopeptidasas: Proteasas de origen
intestinal ubicadas en el borde en cepillo de enterocitos, hidrolizan uniones
aminoterminales, liberando aminoácidos.
Carboxipeptidasas: Se distinguen dos tipos de
exopeptidasas pancreáticas, A y B.
Carboxipeptidasa
A, de pH óptimo de actuación 7,8-8,5, hidroliza las uniones carboxiterminales
en las que aminoácido es cíclico y de preferencia aromático: Tyr, Trp, Leu,
Met, lle, Ala y Gly.
Carboxipeptidasa
B, de pH óptimo de actuación 8,2, hidroliza las uniones carboxiterminales en
las que el aminoácido es básico: Arg y Lys.
Dipeptidasas: Proteasas de origen
intestinal encargadas de hidrolizar pequeños péptidos hasta aminoácidos libres.
Elastasa: Endopeptidasa pancreática inestable a
pH ácido y de actividad distinta a otras enzimas. Hidroliza uniones peptídicas
en las que participa el grupo carboxilo de aminoácidos alifáticos neutros: Ser,
Leu, Val y Gly.
Enteroquinasa: Enzima de origen intestinal
que produce la activación del tripsinógeno.
Pepsina: Proteasa gástrica de pH óptimo de
actuación 2,3. Su preferencia es debida a los radicales de los aminoácidos y
reconoce uniones entre Leu y aminoácidos aromáticos como Phe y Tyr.
Quimotripsina: Endopeptidasa pancreática de
pH óptimo de actuación 8. Hidroliza uniones peptídicas en las que está
implicado el grupo carboxilo de un aminoácido aromático o ramificado y tiene
actividad esterásica sobre el carboxilo de aminoácidos aromáticos: Tyr, Trp y
Phe. Tiene actividad enzimática sobre uniones de cetoácidos (-C-C-), tioésteres
(-C-S-) e hidrácidos (-C-N-).
Renina: Enzima de actividad no proteásica, que
tiene como función producir la coagulación de proteínas, especialmente de la
caseína de la leche.
Tripsina: Endopeptidasa pancreática de pH óptimo
de actuación 8. Se encarga de activar otros zimógenos, hidroliza uniones
peptídicas en las que está implicado el grupo carboxilo de aminoácidos básicos
(Lys, Arg e His) y tiene actividad esterásica sobre las uniones éster de Lys y
Arg (-CO-O-CH2-).
Imagen. Estructura de la pepsina.
Bibliografía: Pérez-Llamas, F. y Zamora, S. (2002). Proteínas. En
S. Zamora y F. Pérez-Llamas (eds.), Nutrición y alimentación humana (pp. 55-67).
Murcia: Universidad de Murcia.
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